本论文以细胞色素c为模型蛋白，通过多种原位光谱电化学和非原位电化学和谱学方法系统的研究了蛋白质在纳米材料(纳米金、碳纳米管)和DNA修饰的电极/溶液界面及溶液中的相互作用机理。通过考察细胞色素c在电极/溶液界面的定向和构象研究氧化还原蛋白的电化学特性和分子结构的关系，进而探讨其电子传递机理。通过研究不同粒径的金溶胶对吸附细胞色素c构象的影响和金溶胶-细胞色素c形成的纳米生物复合物的热稳定性，探讨蛋白质在纳米材料上的吸附机理和热稳定性机理。主要研究结果如下： 1.蛋白质发生氧化还原反应时，其构象也发生变化。纳米金，碳纳米管和DNA修饰电极均可抑制蛋白质由于吸附到裸电极上而发生的构象变化。 2.纳米金和碳纳米管修饰电极均可以降低电场强度对蛋白质构象变化和血红素配位状态的影响。但是吸附在DNA修饰电极上的蛋白质发生还原反应时，血红素的配位状态却随电场强度的变化而变化。这种改变使细胞色素c在还原过程中氢键网发生重排而诱发质子传递。电场诱导的质子传递活性能垒的升高使蛋白质异相电子传递数率降低。首次提出了细胞色素c在DNA修饰电极上的氧化还原过程机理。 3.首次提出细胞色素c在纳米金修饰电极上发生还原反应时，可能的作用位点为Lys8，Lys13，Lys86，Cys14，和Cys17。受碳纳米管的影响，蛋白质碱性过渡的pK值升高，且发生还原反应时，蛋白质成敞开的构象状态。 4.在溶液中，过量的细胞色素c在纳米金和DNA上都容易形成自聚集状态。细胞色素c与金溶胶作用时，其构象变化不仅受金溶胶粒径大小的影响，也与其在金溶胶表面的覆盖度有关，且与不同粒径的金溶胶的作用力也不同。而与DNA相互作用时，DNA可以通过改变自身的构象保持蛋白质的二级结构和配位状态，进而完全保持蛋白质的活性。细胞色素c与金溶胶形成的超分子生物复合物具有较高的热稳定性，且其电化学活性也优于自由的细胞色素c。 5.利用亚微米金球的重力作用，创新性的发展了一种简单、快速的方法用于生物分子的分离。