【摘 要】
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在试验中,对重组的工具酶-X-脯氨酰基-二肽酰基-氨肽酶的纯化方法、结构、酶动力学性质和对肽Pro-Pro-hGHRH的转化等方面也做了研究.结果显示:该二肽酶有单肽链组成,分子量89
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在试验中,对重组的工具酶-X-脯氨酰基-二肽酰基-氨肽酶的纯化方法、结构、酶动力学性质和对肽Pro-Pro-hGHRH的转化等方面也做了研究.结果显示:该二肽酶有单肽链组成,分子量89 KDa.纯化的二肽酶比活为11.926 U/mg,纯化倍数为14.37倍和活性收率为55.56﹪.在对该二肽酶的动力学研究中,针对特异性小分子底物L-甘氨酰-L-脯氨酰-对-硝基苯胺,求得该二肽酶的米氏方程式1/V=0.048/[S]+0.2566(r=0.994),它的Km值为0.1 871 mmol/L,最大反应速度Vmax=3.897μmol/L.min.根据最大反应速度,求出该二肽酶分子的转换数Kp=2435625 min-1.该二肽酶可被苯甲酰基磺酰氟,胰蛋白酶抑制剂或Mn2+,Ba2+,Cu2+,Zn2+等金属离子抑制,但可被Mg2+激活.进一步试验显示,胰蛋白酶抑制剂对该二肽酶的抑制符合竞争性抑制模型.低浓度的EDTA-2Na(≤0.6212 M),氯化钠浓度(0.024-0.24 M)和DTT(32和162 mM)不影响酶的活性.因此,该X-脯氨酰-二肽酰基-氨基肽酶是一个金属离子非依赖性的丝氨酸蛋白酶.
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