酵母prion传播现象为研究prion疾病以及蛋白质错误折叠机理提供了安全且便利的良好模型。Ure2是酿酒酵母Saccharomyces cerevisiae中决定其的prion表型[URE3]的传染子。与哺乳动物PrP导致的prion现象类似，Ure2的构象变化导致其[URE3]表型的生成。　　 Ure2可分为两个结构域，负责prion表型生成的N端prion结构域，以及C端球状结构域。虽然Ure2的C端结构域与硫氧还蛋白超家族成员谷胱甘肽硫转移酶(GST)仅具有较低水平的序列同源性，但是具有非常高的三维结构相似性，因而广泛称之为GST结构域。然而，Ure2却不具有典型的GST的酶活性，例如催化广泛使用的底物1-氯-2,4-二硝基苯与谷胱甘肽的结合。我们对Ure2的C端结构域重新设计改造，我们发现两个位点(Ala-122或Asn-124)的单独突变均能将其改造成典型的GST酶，使其具有对1-氯-2,4-二硝基苯的活性。这两类突变体不仅呈现不同的pH和温度的酶活力依赖性曲线，而且呈现不同的双底物动力学机制和催化机制。这些结果表明了Ure2和GST酶的紧密地进化相关性，并对酶催化反应机制的混杂性以及趋异进化提供了新的范例。　　 Ure2具有抗氧化应激以及抗重金属离子毒性的能力。其抗氧化应激功能可能是由于其具有天然的谷胱甘肽过氧化物酶活力，然而其抗重金属离子毒性功能的机制知之甚少。我们通过结构分析发现，Ure2的C端结构域含有硫氧还蛋白样亚结构域以及全α-螺旋亚结构域。前者的三维结构与谷氧还蛋白呈现高度的同源性，因此我们推测Ure2具有类似于谷氧还蛋白的类似功能。我们使用一系列小分子底物，氧化型巯基乙醇，氧化型DTT，脱氢抗坏血酸，以及蛋白质底物胰岛素，观察到了Ure2具有高水平的谷胱甘肽依赖的巯基-二硫键氧化还原酶活力。我们首次发现，Ure2具有新颖的不依赖于CXX(C/S)基序甚至不依赖于任何Cys的二硫键还原酶活力，且受强烈氧化应激后活力保持不变，暗示其可以保护酵母细胞免受剧烈氧化应激的伤害，是酵母谷氧还蛋白的备份蛋白。　　 我们利用Ure2纤维的二硫键还原酶的底物动力学协同性行为，研究了Ure2纤维的结构，发现纤维中Ure2的C端球状结构域仍然保持天然样的二聚体形式。这不仅揭示了Ure2淀粉样纤维的分子结构，而且对其成纤维的机理有很大的启示作用。