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端粒酶是一种核糖核蛋白复合物，对于维持包括人和酵母等在内的大多数真核生物的染色体末端起着至关重要的作用，并且端粒酶的功能对于生殖细胞、干细胞和肿瘤细胞等的增殖极其重要。在体内，端粒酶从成熟组装到活性发挥的各个过程都受到严格调控，其招募过程更是如此。在芽殖酵母（Saccharomyces cerevisiae）中，端粒酶被招募到端粒上是通过端粒酶组分Ku和Est1分别所介导的途径实现的，但是这两条招募途径中的分子结合界面及其作用机制还不清楚。本研究中，我们解析了Est1和Ku分别与Cdc13和TLC1中的作用片段形成的复合物的晶体结构，以及Ku80的vWA结构域与Sir4的一段序列形成的复合物的晶体结构。从结构上，我们发现Cdc13的一小段保守序列参与了结合Est1，其前后两段序列分别结合在Est1表面相邻的两个沟槽中。Ku-TLC1复合物的结构表明Ku采用在非同源末端接合(NHEJ)过程中结合双链DNA的同一个环状结构来识别端粒酶RNA TLC1中的一段带有凸起的茎环结构。Est1-Cdc13相互作用的N端界面和TLC1-Ku-Sir4途径相互协调并共同介导了端粒酶的招募;而在体外实验中Est1-Cdc13相互作用的C端界面对二者之间的相互作用并不起重要作用，然而对体内端粒的维持却是必需的。总之，我们的结果揭示了芽殖酵母中端粒酶招募的相对详尽完备的分子机制，同时为端粒和端粒酶的关键组分提供了有价值的高分辨率结构信息。 在裂殖酵母（Schizosaccharomyces pombe）中存在与哺乳动物shelterin类似的蛋白复合物，结合在端粒并保护染色体末端免遭DNA损伤应答反应的错误识别。shelterin中Tpz1、Poz1、Rap1、Ccq1等组分之间的相互作用对端粒酶的调节和端粒长度的维持具有重要作用。本研究中，我们解析了Tpz1-Poz1-Rap1和Tpz1-Ccq1复合物的晶体结构。从结构上，我们揭示了shelterin组分中的相互作用界面及其寡聚形式，为体外组装整体的shelterin复合物以及解析其结构提供了重要信息。