机体内发生炎症反应的早期,血管内皮细胞受炎症因子的刺激,细胞内P-选凝素迅速从储存颗粒-韦伯氏小体中被分泌到细胞膜表面上。并与中性粒细胞上的P-选凝素配体PSGL-1相互结合以介导炎症早期中性粒细胞在血管内皮细胞上的滚动。随后P-选凝素又迅速从细胞膜表面内吞回细胞中,其中一部分P-选凝素被运送到溶酶体中进行降解；一部分又重新被运送到细胞膜上；一部分还可能会被运送到其储存颗粒中。这一系列的运输过程中都有哪些蛋白来调控P-选凝素仍不是很清楚。我们用酵母双杂交系统发现了一种能够与P-选凝素的胞内区直接结合的新蛋白-Ubiquiln-2。并且发现了Ubiquilin-2蛋白负责与P-选凝素结合的结构域以及P-选凝素胞内区结合Ubiquilin-2蛋白的关键氨基酸位点。在细胞中我们发现,部分P-选凝素能够被招募到Ubiquilin-2所形成的类自噬体的聚积状态的细胞结构中。过量表达的Ubiquilin-2蛋白可能是通过抑制P-选凝素进入溶酶体降解而稳定了P-选凝素的蛋白水平。与此同时,细胞膜表面的P-选凝素水平也明显上调。大量表达的Ubiquilin-2蛋白会抑制P-选凝素的内吞。小鼠体内实验中,具有竞争抑制作用、能够自主进入细胞的P-选凝素胞内区短肽明显抑制了急性腹膜炎中白细胞向腹腔的迁移,以及体内显微实验中白细胞在血管内皮细胞上的滚动。由此推论Ubiquilin-2蛋白很可能在P-选凝素从储存颗粒处外排到细胞膜上过程中起正调控作用。