蛋白淀粉样病变(amyloidosis)是由于一类蛋白错误折叠并在全身或局部组织沉淀形成淀粉样纤维，造成机体器官损伤坏死的一类疾病。载脂蛋白apoA-Ⅰ作为脂质反向运输的一种重要蛋白，其二级结构大部分是螺旋结构。但同时apoA-Ⅰ也是一种蛋白淀粉样纤维的前体蛋白。ApoA-ⅠN端片段会在体内积聚，与某些心血管疾病相关。我们选用apoA-Ⅰ9-28aa这一片段研究蛋白纤维化过程。ApoA-Ⅰ9-28蛋白片段分子量小，我借助GB1融合蛋白使得小片段稳定表达，采用阴离子交换层析纯化融合蛋白，用thrombin切开融合蛋白并利用凝胶色谱分离apoA-Ⅰ9-28蛋白片段。实验发现这种纯化方法产量很低，且GB1和apoA-Ⅰ9-28蛋白片段由于分子量接近，用分子筛不易分离。我改用镍柱纯化，产量也很低。最终，通过改进阴离子层析方法获得高产量的目的蛋白。在研究蛋白聚合的过程中，我首先利用环境温度和pH的变化促使apoA-Ⅰ9-28蛋白片段聚合，并依据硫磺素结合纤维所发射的特异性荧光观察蛋白聚合的动态过程。借助透射电子显微镜观察蛋白聚合物的形态结构特征。利用X射线衍射技术验证蛋白聚合物具有淀粉样纤维结构特点。最后我们利用固态核磁共振技术研究apoA-Ⅰ9-28蛋白片段纤维样品，获取纤维部分位点的高分辨率结构，以期从原子的水平理解apoA-ⅠN端片段易形成纤维结构的机理。我们最终给出了apoA-Ⅰ9-28蛋白片段纤维结构模型。　　体内apoA-Ⅰ淀粉样纤维片段主要是来自于apoA-Ⅰ的N端区域，且主要集中在前80-93个残基。我们也打算研究apoA-Ⅰ1-93蛋白片段聚合物结构特点，探究特定位点突变导致蛋白易错误折叠形成纤维的原因。目前已能够高表达纯化获得apoA-Ⅰ1-93蛋白片段。蛋白聚合物的结构研究工作有待后人展开。