目的：病毒感染可引起宿主 NF-κB信号通路的活化，在天然免疫和炎症反应等抗病毒应答过程中起着至关着重要的作用，研究证明痘病毒编码的很多锚蛋白能抑制其活化而逃避宿主的免疫应答。为了解析羊口疮病毒（ORFV）编码的锚蛋白在调节宿主细胞NF-κB活化过程中的作用机制，初步探讨 ORFV对宿主免疫应答的调节及入侵宿主细胞的机制。　　方法：首先，通过生物信息学方法初步预测ORFV锚蛋白结构并分析其生物学特性和功能；其次，通过构建其真核表达载体，转染293T细胞，利用双荧光素酶报告基因系统分析筛选对 NF-κB信号活化有明显调节作用的锚蛋白，再采用半定量RT-PCR和细胞定位实验验证筛选的锚蛋白的一些相关生物学特性和功能；最后，利用Western-blot方法检测筛选的锚蛋白对NF-κB信号通路IκBα蛋白的总体水平及磷酸化水平的影响，以及对NF-κB p65蛋白核移位的作用。　　结果：（1）生物学信息分析结果显示，ORFV编码的008、123、126、128和129五种锚蛋白具有相似的特征：在N端均含有5～9个ANK基序序列，C末端的F-box-like结构域序列与细胞内的 F-box蛋白在关键位点的氨基酸（aa）基本一致，其中ORF126从第155位~177位aa区域为跨膜区，ORF128从第433位aa后的“PRRARRL”为核定位序列（NLS）；（2）RT-PCR结果表明，ORFV编码的008、123、126、128和129五种锚蛋白均在病毒感染宿主细胞前期表达，细胞定位实验表明ORF123锚蛋白定位于细胞质，ORF126锚蛋白定位于细胞线粒体，ORF128 NLS序列与ANK基序共同介导其编码的锚蛋白定位于细胞核；（3）双荧光素酶报告分析结果显示ORF008、ORF123对NF-κB转录因子报告载体荧光素酶活性有极显著的抑制作用(P<0.01)，ORF128也存在显著的抑制作用(P<0.05)；（4）Western-blot结果说明ORF008、ORF123能阻止经TNF-α刺激NF-κB活化后IκBα蛋白磷酸化降解过程并能抑制NF-κB p65蛋白核移位。　　结论：（1）ORFV ORF008、ORF123能显著抑制经TNF-α刺激细胞NF-κB信号通路活化，ORF008和ORF123均能通过阻止 IκBα蛋白磷酸化降解过程而抑制 NF-κB信号通路活化；（2）ORFV编码的五种锚蛋白，在病毒感染易感细胞早期就开始表达，通过抑制细胞 NF-κB信号活化或者其他途径，从而干扰宿主细胞抗病毒炎症反应，以利于ORFV在宿主细胞内的复制。