生物大分子的功能是与其结构密切相关的。很多蛋白质在体内表现出结构上的多型性，并因而对应着它们在不同的条件下行使的不同功能。这种结构上的多型性可能表现为三级或四级结构的变化，甚至超级结构的组装差异。生物膜是生命活动的必需组分，由于其表面环境的特殊性，膜往往是诱导蛋白发生结构变化的重要场所。电子显微学技术以其独特的优势在这种研究中发挥着重要的作用。 本论文首先对应用电子显微学和脂单层膜技术，研究生物大分子结构的基本方法和原理进行了较为详细的介绍。在此基础上，对生理功能与寡聚状态密切相关的两种蛋白质分子进行了研究。 论文的第二部分研究了各种影响兔C反应蛋白寡聚状态的因素，获得了由自发解聚得到的C反应蛋白单体在膜上的二维晶体。C反应蛋白亚基间疏水相互作用对于稳定其寡聚结构具有非常重要的作用。酸性或磷脂膜等与C反应蛋白功能相关的环境，都会诱导C反应蛋白发生快速解聚。而且溶液中解聚的单体和在膜上解聚的单体具有与膜不同的作用方式。与变性制备方法比较，通过自发解聚得到的C反应蛋白单体的性质可能更接近生理状态，这为人们提供了一种在接近生理状态下分离、研究C反应蛋白单体的手段。研究结果揭示了C反应蛋白参与多种复杂生理过程的可能的分子基础。 论文的第三部分研究了SynaptotagminI的胞质部分C2AB在膜上和水溶液中的寡聚状态。首次直接观测到C2AB在膜上的寡聚状态，并揭示出其寡聚化需要钙和负电磷脂的同时作用。这为澄清前人关于SynaptotagminI寡聚及其生理意义的争论提供了强有力的实验证据。对C2AB寡聚体的形成和在膜上的取向分析，揭示了这种蛋白质在囊泡融合过程中发挥功能的结构基础。 本文的工作表明，电子显微学方法对研究蛋白质的多型性及其与膜的相互作用，具有独特的优势和普遍的适用性，是研究蛋白结构变化和膜脂/蛋白相互作用的一个很有发展前途的方法。