真菌疏水蛋白是一类由高等丝状真菌分泌的小分子量蛋白，分子量10 kD左右。该类蛋白同时具备亲水性结构和疏水性结构，且其能自组装成膜并在物质表面吸附以修饰物质原本亲疏水性的性质可以开发其在组织工程学中的应用。本实验室于真菌灰树花（Griflola frondosa）中发现了HGFⅠ基因，其编码的HGFⅠ属于Ⅰ型真菌疏水蛋白，水溶性较差。据报道，人源的 SUMO3蛋白可作为蛋白表达的融合标签，具备提高目的蛋白可溶性以及蛋白表达产量的潜力。同时，hSUMO3标签可用于蛋白纯化，在利用蛋白酶 SENP2将标签切除后， HGFⅠ蛋白暴露出自身氮端，这点对保持蛋白原始性质非常重要。本研究利用人源的 SUMO3融合标签融合表达真菌疏水蛋白 HGFⅠ，以探索融合标签对HGFⅠ的水溶性、性质、蛋白表达产量方面的影响，并通过发酵蛋白酶 SENP2验证hSUMO3标签是否具备方便纯化的优势。　　本研究利用 Invitrogen公司的融合表达质粒 pP-αhSUMO3以及毕赤酵母表达体系，成功构建了融合蛋白表达菌株 GS115-hSUMO3-HGFⅠ。从20余株转化子中筛选出融合蛋白hSUMO3-HGFⅠ高产菌株，并确定了该菌株的最优发酵条件。在发酵温度为28.5℃，发酵时间为120 h，补料条件为0.75％甲醇/24 h的摇瓶发酵条件下，融合蛋白 hSUMO3-HGFⅠ的发酵产量为695 mg/L。通过可溶性的比较分析，融合标签 hSUMO3具备提高蛋白可溶性的能力。对融合蛋白修饰表面后接触角数据测定发现，可能由于标签过大，对 HGFⅠ的表面吸附能力有影响。实验中表达并纯化了蛋白酶 SENP2，利用该蛋白酶切割融合蛋白hSUMO3-HGFⅠ后进行蛋白电泳发现，标签hSUMO3可被顺利切除。　　利用疏水蛋白的自组装固定化能力、便于用双水相系统纯化等优势，将其作为融合标签，与其他蛋白融合表达，构建出即具备蛋白原始性质又兼备疏水蛋白优势的融合蛋白。这些融合蛋白的构建或是为了方便蛋白的纯化，或是为了拓宽在组织工程学等方面的应用。而本研究的主要目的是探索融合标签对HGFⅠ蛋白表达量、蛋白溶解性、蛋白性质的影响以及能否顺利移除 hSUMO3标签以释放HGFⅠ，期望通过此方式提高HGFI的表达和纯化效率。