质谱在分析复杂蛋白质样品中具有基础而重要的意义。鸟枪法蛋白质组学采用自下而上的蛋白质组学分析方法，即分析酶解后的所有肽段产物。在鸟枪法蛋白质组学中，蛋白质被特异性的蛋白酶水解为肽段，肽段混合物通过液相色谱被分离，最终被质谱鉴定。然而，由于低丰度蛋白的低序列覆盖率，鉴定复杂样品中所有的蛋白质对于液相串联质谱仍是一个巨大的挑战。与鸟枪法蛋白质组学相比，末端蛋白质组学建立在对蛋白质N末端和C末端的分析上，能够极大地降低样品的复杂性。根据已有的发现，仅仅依据N末端的四个氨基酸便足够能区分43％-83％的蛋白质。因此，蛋白质的末端片段可以作为理想的序列标签用于快速鉴定蛋白质和确定由于基因剪接引起的蛋白质N末端的加工。蛋白质N末端水解同样可以在一系列蛋白酶介导的细胞信号传递过程中由于信号序列的酶切而产生。迄今为止，基于N末端蛋白质组学的研究几乎没有在在拟南芥中报道过。在本文的研究中，生物素被用来标记蛋白质的N末端序列。本文总共鉴定到了128种N末端发生生物素修饰的蛋白质。其中，共有六种N末端不同的加工方式，包括末端甲硫氨酸的去除，叶绿体转运肽、线粒体转运肽、过氧化物酶体转运肽、前体肽以及信号肽的移除。基序分析显示在蛋白质N末端信号序列酶切的位点有很高的丝氨酸和丙氨酸的保守性。综上所言，笔者阐明了N末端蛋白组学可以定位蛋白质的N末端序列，对于信号肽的酶切位点、蛋白的转运以及亚细胞定位具有重要的意义。N末端蛋白质组学的分析可以帮助人们全面而系统的理解蛋白质N末端加工以及相关的生物功能。