【摘 要】
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本论文从蚕豆中分离纯化铁蛋白,并对其结构进行了初步表征。通过热变性、盐析和柱层析三种方法可以对蚕豆铁蛋白进行分离纯化。盐析的优化条件为:开始先用300mMMgCl2除去杂蛋
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本论文从蚕豆中分离纯化铁蛋白,并对其结构进行了初步表征。通过热变性、盐析和柱层析三种方法可以对蚕豆铁蛋白进行分离纯化。盐析的优化条件为:开始先用300mMMgCl2除去杂蛋白,然后在0℃～4℃的条件下,加入400mM柠檬酸三钠晶体螯合过量镁离子。把含铁蛋白的溶液用:DEAE-sephrose fast flow弱阴离子交换柱进行层析,柱床体积为1.6cm×50cm×50ml,先用磷酸盐缓冲液(A)冲洗柱子,再用含有线性梯度NaCl(0～0.5M)的磷酸盐缓冲液(B)洗脱柱子上吸附的物质。洗脱液分别为A:0.05M KH2PO4-Na2HPO4,pH7.3,B:0.05M KH2PO4-NazHPO4,0.5M NaCl,pH7.3,以1mL/min的流速洗脱800ml,并且以5ml/管进行收集。由上面方法所获得的蛋白样品再用Sephacryl S-300(聚丙烯酰胺葡聚糖凝胶)分子筛过滤柱层析,柱床体积:2.6cm×100cm500ml,洗脱液C:0.05MKH2PO4+-Na2HPO4,pH7.3,0.15M NaCl,以0.5mL/min的流速洗脱1000ml,并且以5ml每管进行收集。Native-PAGE凝胶电泳测得蚕豆铁蛋白的分子量约为560KDa,SDS-PAGE凝胶电泳测得蚕豆铁蛋白含有一种亚基,为28KDa。采用MALDI-TOF-MS和MS/MS两种方法对纯化的蚕豆铁蛋白进行分析,发现和已经报道的碗豆铁蛋白氨基酸序列存在很高的同源性。此外,通过Edman降解的方法对蚕豆铁蛋白28kDa亚基的N-末端15个氨基酸进行序列测定,进一步证明了其与碗豆铁蛋白的高度同源性。
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