植物类受体激酶(receptor-like kinases，RLKs)组成了植物细胞表面相关受体的一个超大家族。这个家族成员在接受细胞外信号方面起着重要作用:参与调节植物体生长发育，植物先天性免疫应答和细胞凋亡控制。目前已发现拟南芥植物中有超过二百种的植物类受体激酶超家族成员都含有富含亮氨酸重复序列的胞外域(leucine-rich repeat extracellular domains，LRR-RLK)。其中，BAK1（BRI1-ASSOCIATED KINASE-1）被研究得最为深入。BAK1最初被发现是由于它与一种叫作BRI1的类受体激酶能够相互作用形成受体复合物，另外，BAK1也充当包括FLS2(flagellin-sensing2)和EFR(elongation factor EF-Tu receptor)在内的拟南芥中常见的另一些模式识别受体（也属于类受体激酶）的共受体。　　这些类受体激酶分别能够接受油菜素甾醇(brassinosteroid)和病原体相关的分子模式(pathogen-associated molecular patterns，PAMPs)的刺激，于是在植物的生长和先天性免疫中是必不可少的。FLS2和BAK1在有flg22（细菌鞭毛蛋白的22个氨基酸组成的衍生肽段）刺激下与BIK1(BOTRYTIS-INDUCEDKINASE1)相互作用。具体来说，FLS2与BAK1在flg22刺激后相互作用形成复合体，之后被激活的BAK1继续磷酸化BIK1。而BIK1反过来转磷酸化BAK1和FLS2形成的复合体。EFR与BAK1的相互作用与此相似:在拟南芥和石楠科植物中也是以这种配体诱导的方式来触发BIK1和EFR/BAK1复合体间的互为磷酸化。BAK1感应BL刺激后，能够结合到BRI1上，使得BIK1从BAK1/BRI1复合体上释放下来。并且，BAK1能够作为“交叉点”连接激素应答通路和MAMP所触发的免疫应答通路。　　在我们之前的研究中，我们报道了用定量质谱技术鉴定出一些体外可能的BAK1自磷酸化位点:290位丝氨酸、312位苏氨酸、446、449位苏氨酸以及450和455位苏氨酸。同时，我们也报道了在这些磷酸化位点中，任一位点的功能缺失性突变会不同程度地影响BAK1胞内域其他氨基酸的自磷酸化活性。具体而言，290位点丝氨酸或312位苏氨酸突变后几乎不会对BAK1自磷酸化活性产生影响，但其他四个位点的突变会造成BAK1自磷酸化活性下降甚至完全丧失。另外，我们用非标记定量质谱技术检测了被BAK1及其突变体磷酸化的4个互作类受体激酶(BRI1、BIK1、FLS2和EFR)的磷酸化水平。结果显示，每个磷酸化位点的磷酸化状态都会很大程度地影响BAK1的自磷酸化和转磷酸化活性。而磷酸化的程度主要取决于两个方面，包括蛋白间的相互物理作用和激酶活性强弱。但到底是哪个方面使得BAK1各个突变体不同程度地转磷酸化下游底物至今未知。在我们的研究中，我们利用GST pull-down的方法检测了BAK1（包括野生型和各突变体）以及与其作用的RLK底物的物理性相互作用。实验的结果可能会给我们阐述互为磷酸化的具体分子机制提供重要的依据。