目的：克隆小鼠Foxp3-ΔPRD(N末端富含脯氨酸区域缺失的Foxp3片段)和Foxp3-ΔFKH(C末端FKH区域缺失的Foxp3片段)基因，构建带穿膜序列PTD(protein transduction domain)的原核表达载体，表达、纯化并复性PTD-ΔPRD、PTD-ΔFKH、PTD-eGFP-ΔPRD、PTD-eGFP-ΔFKH融合蛋白，并初步探讨其生物学功能，为进一步研究Foxp3的免疫抑制机制奠定基础。　　 方法：(1)利用PCR技术扩增获得小鼠ΔPRD和ΔFKH基因，将其克隆至pMD18-T载体，进行单、双酶切鉴定及序列分析。　　 (2)将测序正确的ΔPRD和ΔFKH基因克隆到带穿膜序列的pET28a-PTD和pET28a-PTD-eGFP原核表达载体中，并在大肠埃希菌Rosetta(DE3)中表达，获得带有His标签的融合蛋白，利用Bio-Rad公司的镍柱纯化融合蛋白，并进行蛋白复性。　　 (3)利用Western-blot技术检测融合蛋白表达的正确性，流式细胞术和Western-blot检测融合蛋白穿膜进入小鼠T淋巴细胞瘤株EL-4细胞中的能力，并通过混合淋巴细胞反应初步分析融合蛋白对T细胞活化增殖能力的调节。　　 结果：成功构建了具有穿膜功能的原核表达载体，表达、纯化并复性了带His标签的融合蛋白，Western-blot证实了融合蛋白表达的准确性，流式细胞术和Western-blot证实PTD能携带Foxp3相关蛋白有效的进入细胞内，同时经混合淋巴细胞反应证明PTD-ΔPRD融合蛋白抑制T细胞活化增殖的能力高于PTD-ΔFKH融合蛋白，说明C末端的FKH区域在Foxp3的抑制功能中起重要的作用，而N末端的富含脯氨酸区域也具有一定的抑制功能。　　 结论：成功表达具有生物学活性的带穿膜序列的Foxp3相关融合蛋白，Western-blot和流式细胞术证实融合蛋白能有效地进入细胞并定位于细胞核内，为进一步研究Foxp3的其它功能片段及其免疫抑制机制奠定了基础。