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志贺氏菌属(thegenusShigella)是一类革兰氏阴性杆菌，是人类细菌性痢疾最为常见的病原菌，通称痢疾杆菌。选用质粒pET-22b(+)作为载体分子，成功的进行了福氏志贺氏菌2a型301株22个基因的克隆，经测序验证了基因的正确性和完整性；选用E.coliBL21(DE3)等作为宿主菌株进行目的基因的快速表达筛选，22个基因中有11个可以可溶表达，都进行了基因的大量表达、蛋白的提取和纯化，有7个蛋白有结晶行为，其中Sf0032(CaiE)和Sf0626(SfGlu/AspBP)经一段时间的努力，最终解析了其晶体结构，成为本论文的第二部分和第三部分。另外还有3个基因是包涵体表达，8个基因不表达。
来自于痢疾杆菌的CaiE是参与肉碱代谢途经的重要蛋白，可以极大的提高肉碱代谢途经中另外两种蛋白CaiD或者CaiB的酶活。细菌中的CaiEs构成了一个较大的家族。本文测定了其晶体结构，获得了分辨率为2.0A的精确的结构模型(Rwork为19.4％，Rfree为23.1％)。不对称单位中含有三个CaiE分子，形成由非晶体学对称三次轴联系的三体，外形类似桶状。CaiE总体折叠是独特的左手β-螺旋结构域(LβH)侧翼平行连接一个较长的α-螺旋，结构中特别引人注意的是很为少见的连接平行β—片之间的左手交叉。通过与已知的Y-碳酐酶的序列和结构等的比较与分析，提出CaiE可能是细菌的第一个Y—碳酐酶，并且鉴定了其活性位点。CaiE通过它的γ-碳酐酶活力，将CO2转化为HCO3-作为CaiD或者CaiB发挥最佳酶活的辅助因子。
痢疾杆菌周质空间底物结合蛋白SfGlu/AspBP是痢疾杆菌中负责转运谷氨酸或天冬氨酸的ABC转运体系的重要组成部分。基于高分辨率(1.50A)的硒代甲硫氨酸衍生物晶体的三套反常散射衍射数据，利用多波长反常散射法解析其硒代甲硫氨酸衍生物的晶体结构，同时也测定了其母体蛋白的原子分辨率(1.15A)的晶体结构。它清晰的揭示了与其他细菌周质空间氨基酸结合蛋白相类似的三维结构，同时也揭示了其结合L-谷氨酸或L-天冬氨酸的分子基础。与其他细菌周质空间氨基酸结合蛋白的分子结构及其氨基酸结合口袋的差异比较说明，相似的三维结构决定它可以结合氨基酸，而结合口袋的特异性决定了配体结合的特异性，即SfGlu/AspBP只能结合L-谷氨酸或者L-天冬氨酸。