蛋白质的正确构象是其行使生物学功能的基础。在蛋白质结构研究中，X-射线衍射技术和二维核磁共振技术已经可以非常准确地确定稳态蛋白质的结构信息。然而蛋白质在行使其功能的过程中，结构通常处于变化之中，稳态结构无法反映其动态变化。因此，为了真正了解蛋白质的生物学功能，必须在正常的生理条件（溶液状态）下，确定其动态结构的变化。我们用激光脉冲升温技术快速引发蛋白质开折叠/折叠，用时间分辨红外光谱技术来跟踪蛋白质的动态结构变化过程。本论文中，我们从热力学和动力学的双重角度来进行分析，成功地揭示了DegP六聚体，β晶状体蛋白寡聚体和LHCⅡ三聚体的开折叠和解聚（去组装）的动态过程。　　在方法学上，我们根据研究需要，对脉冲升温时间分辨中红外差谱系统进行了升级和扩展，对傅里叶变换红外光谱仪(FTIR)的样品室进行了改造。第一次成功地将奇异值分解结合全局多峰拟合的方法应用到变温稳态光谱数据的分析中。　　在应用方面，本论文主要包括以下三项工作:　　(1)从热力学和动力学的双重角度，研究了大肠杆菌热休克蛋白DegP六聚体解聚的动态过程。我们利用变温FTIR和脉冲升温时间分辨红外差谱技术研究了DegP六聚体的不同二级结构组分的热稳定性和开折叠动力学过程。我们发现，DegP六聚体界面上的不同二级结构组分具有不同的热稳定性，并且热稳定性各异的界面二级结构组分以一种“蛋白质地震”的模式逐步打开。在此过程中，界面上完全暴露的β折叠结构最不稳定，对热脉冲的响应如同温度探针，并扮演地震中心的角色，继而驱动界面上其它二级结构连续的开折叠，最终导致DegP六聚体解聚。我们的研究结果表明，DegP六聚体在室温下(25℃)就可以发生解聚，并且所需时间仅为134 ns。我们推测类似的蛋白质地震机制很可能也被其它寡聚态蛋白（比如小热休克蛋白sHsps）用在通过寡聚体转换调节方式实现活性调控的过程中。　　(2)利用变温FTIR热滴定分析和脉冲升温纳秒时间分辨红外吸收差谱揭示了热诱导β晶状体蛋白开折叠及其寡聚体解聚的动态过程。结果表明，β晶状体蛋白N端结构域的反平行β折叠最不稳定，转变中点温度是36.0±2.1℃，导致一种富含无规卷曲结构的中间体生成。这个中间体暂时被指认为热诱导β晶状体蛋白寡聚体解聚生成的单体。脉冲升温时间分辨红外差谱分析表明，N端结构域的反平行β折叠结构开折叠的时间常数约为50 ns，导致无规卷曲结构生成，这将增加β晶状体蛋白结构的柔性。该研究结果对于理解白内障的致病机制有积极作用。　　(3)研究了热诱导高等植物捕光天线复合物LHCⅡ的解聚聚合和光诱导LHCⅡ开折叠的过程。我们提出了一种光保护的新机制:LHCⅡ通过三体解聚成单体的过程淬灭掉多余的激发能。这部分工作尚未全部完成，有待于进一步研究。