噬菌体是感染放线菌，真细菌、真菌等微生物的统称，广泛存在于生态系统中。通过对噬菌体的研究，我们将很好地利用这一个庞大的基因资源，目前部分噬菌体已可作为基因工程工具，一些噬菌体酶也有广阔的应用前景。深海嗜热噬菌体GVE2分离自东海海底热溢区，其作为嗜热大家族的一员，在耐热酶的工业应用有着良好的前景。　　尾刺蛋白广泛存在于有尾噬菌体中，在噬菌体的生命周期中，侵染宿主是其生命周期的第一步，而尾刺蛋白是该步骤的分子基础，噬菌体通过tailspike蛋白(TSP)完成对宿主的识别，目前已经解析出了噬菌体P22、SF6、9NA、φ29等的TSP结构，已知TSP具有糖苷酶活性，具有耐高温、耐SDS、耐酸碱以及耐蛋白酶等特性。但目前对耐高温噬菌体的了解甚少，其TSP结构与已知结构是否有差别，还未知，通过对GVE2TSP的结构解析将有助于我们进一步了解TSP结构的共性，以及嗜热噬菌体TSP与其他TSP的不同，以及有尾噬菌体的共性，也将进一步了解。　　本课题通过X光衍射蛋白晶体，获得高分辨率蛋白质结构的方式，获得了高分辨率的GVE2TSP晶体衍射数据，并解析了其三维结构。GVE2的TSP蛋白序列与其他的TSP序列甚至与其他已知蛋白结构的序列，均无明显的相似度，通过硒代甲硫氨酸带入蛋白质中解决了蛋白质相位问题，解析出的三维结构模型，在外形轮廓上与其他TSP结构轮廓相似，类似一个“花瓶”结构，但其肽链骨架，与其他TSP明显不同，首先“花瓶”头部，再去掉204个氨基酸后仍能与其他TSP的N端相接近，这可能是长尾噬菌体或者GVE2所特有，而且对照其他的结构发现在当存在头部结构时，均能得到三聚体结构，说明该区域在稳定三聚体结构中起到关键作用。其次颈部的α螺旋比其他TSP的该部位α螺旋长5-7个氨基酸，具体的功能尚不明确。再次，主要与宿主作用的部分，为10个由3个长为3-5个氨基酸的β片和loop构成的椭圆环，这一结构比其他的TSP binding区域更加原始，与GVE2TSP最为接近的是SF6TSP的binding domain，但其有13个椭圆环，且β片的长度更加的不均一。此外底物O-抗原结合于两个亚基之间，这与SF6TSP相似，但其他的TSP，底物均结合于β-helix的凹面上。最后在C末端，每个TSP的组成都不相同，现在的观点，普遍认为，C端是TSP装载到噬菌体主体上的重要参与部分，但具体的装载步骤以及分子机制仍需渗入的研究。　　本课题运用结构生物学的方法，成功解析了嗜热噬菌体GVE2的TSP去N端的结构，并通过与其他课题组解析出其他TSP结构进行对比，得到GVE2的TSP蛋白更加原始的观点，为探索噬菌体的进化，提供了新的思路，同时通过TSP的生化性质的共性，提出对该酶进行改造，将为筛选耐热酶和固定酶提供新的思路，TSP蛋白的工业应用前景也十分明朗。此外通过对深海嗜热噬菌体的研究也将有助于我们对海洋生态系统进一步了解，对深海资源的了解更加丰富，为深海资源的利用添砖增瓦。