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第-部分βSGT与Hsp70/Hsp90在酵母和体外的相互作用2003年发现αSGT的同源异构体βSGT，研究表明αSGT能与热休克蛋白家族的Hsp70、Hsp90等相互作用，形成复合物调节分子伴侣活性，所以又称为共分子伴侣。
为了近一步研究βSGT的功能，目前尚没有文献报道βSGT和Hsp90 β是否有相互作用。我们以βSGT为诱饵蛋白，通过酵母双杂交技术得到了βSGT与Hsp90β结合.随后，我们在体外结合实验中，通过原核表达的GST-βSGT融合蛋白和Hsp90β蛋白共孵育，证明了βSGT和Hsp90 β在体外的结合。
β SGT由304个氨基酸组成，分子量是34KD，其特征是分子中间含有三个串联重复的TPR结构域。TPR结构域在许多胞内事件中介导特异性蛋白间的相互作用。为了弄清楚βSGT是否通过TPR结构域与Hsp70/Hsp90结合和Hsp70/Hsp90 COOH-末端序列对βSGT与Hsp70/Hsp90相互作用的影响，我们构建了多个Hsp70/Hsp90 COOH-末端序列突变体，在酵母中验证出βSGT的TPR结构域和MEEVD的结合是Hsp90和βSGT相互作用的核心结合部位；TPR和GPTIEEVD结合显示了在形成Hsp70·βSGT复合物中有重要的作用；EEVD序列上的天冬氨酸(D)和缬氨酸(V)被认为是TPR结构域在Hsp70/Hsp90泊位点，它对TPR蛋白结合分子伴侣有关键性的作用.