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为适应自然环境中不断变化的光照条件，光合生物通过一种被称为状态转换的过程，调节激发能在光系统Ⅱ(PSⅡ)和光系统Ⅰ(PSⅠ)的分配，从而将波动光照条件下的光合效率维持在最佳水平。在状态转换中，主要捕光复合物LHCⅡ被可逆地磷酸化并在PSⅡ和PSⅠ之间迁移，以平衡两个光系统的激发水平。当PSⅡ受到过度激发时，LHCⅡ被磷酸化并从PSⅡ周围迁移至PSⅠ周围，将能量传递至PSⅠ，该过程为状态Ⅰ到状态Ⅱ的转换;当PSⅠ受到过度激发时，磷酸化的LHCⅡ发生去磷酸化并从PSⅠ周围迁移至PSⅡ周围，将能量传递至PSⅡ，该过程为状态Ⅱ到状态Ⅰ的转换。近期研究发现，叶绿体激酶Stt7/STN7和磷酸酶PPH1/TAP38与LHCⅡ的可逆磷酸化和状态转换密切相关。为研究状态转换的结构基础和调节机理，我们对Stt7/STN7和PPH1/TAP38的结构和功能进行研究。
我们解析了来源于细小微胞藻Micromonassp.RCC299的Stt7同源蛋白MsStt7d激酶结构域及其与核苷酸复合物的晶体结构。该激酶结构域呈典型的蛋白激酶折叠方式，包含活性位点所有的必要氨基酸残基。一个新颖的发夹结构将激活loop区稳定在活化状态;该发夹结构是Stt7/STN7家族的一个保守的特征结构，对激酶稳定性是必需的。我们还证明MsStt7d是一种双特异性激酶，能同时磷酸化苏氨酸和酪氨酸。此外，它还能在体外直接磷酸化细小微胞藻捕光蛋白Lhcp4和拟南芥捕光蛋白Lhcbl共有的N端五肽。基于晶体学二体中相邻分子提供的伪底物的位置，我们对潜在的多肽/蛋白结合位点进行了预测。
我们随后解析了来源于Micromonassp.RCC299的PPH1同源蛋白MsPPH1的晶体结构。该结构具有典型的PP2C家族催化结构域的折叠方式。PPH1的特征性序列形成一个α螺旋和一段loop组成的发夹结构。在活性位点附近发现两个Mn2+，与周围保守的天冬氨酸，甘氨酸以及水分子配位。在活性位点附近有一个苯甲脒分子，与邻近的天冬氨酸形成一对盐桥。关于MsStt7d-KD和MsPPH1的结构和功能研究为深入了解状态转换的机理奠定了基础。