SGT能够与热休克蛋白家族的Hsp70和Hsc70相互作用并调节其分子伴侣活性，而Hsp70和Hsc70的分子伴侣活性可以拮抗热休克、血清饥饿、化疗药物等引起的细胞凋亡。为了弄清SGT是否也参与了细胞凋亡的过程，首先建立了SGT超表达的SMMC-7721稳转细胞株，用放线菌酮(CHX)处理稳转空载体的SMMC-7721和稳转SGT的SMMC-7721细胞后，分别用PI染色，AnnexinV和PI双染，DNA片段化降解检测，凋亡小体分析，Hoechest染色观察均证实SGT可以促进CHX诱导的7721细胞凋亡，进一步的研究表明这种促凋亡作用是Caspase依赖的，SGT可以促进Caspase家族蛋白的活化并将其底物PARP裂解，进一步的免疫荧光试验表明超表达SGT可使部分P53定位到线粒体。为了进一步探讨SGT的功能我们应用酵母双杂交的方法以SGT为诱饵筛选人胎肝cDNA文库鉴定出PIAS为它的一个新的结合蛋白，接下来用GST-pulldown、免疫共沉淀，以及激光共聚焦的方法证实了二者在体内和体外均可相互作用。 　　β1，4半乳糖基转移酶(GalTⅠ)是一个最早克隆的糖基转移酶，长期以来被认为是一个管家基因，GalTⅠ是SGT的一个相互作用蛋白，Ets转录因子家族的成员EIAF可调控其基因的转录。本文研究了Ets家族的另一成员Ets-1可否调控其转录。我们采用荧光素酶报告基因的方法证实Ets-1可激活GalTⅠ报告基因的表达，并具有量效关系。我们又采用突变分析法确定GaTⅠ启动子-215至-139核苷酸区域存在一个Ets-1的结合位点，进一步采用染色质免疫沉淀试验以及电泳凝胶迁移率改变试验证实Ets-1能够与此区域DNA直接结合，从而确定Ets-1是调控β1，4半乳糖基转移酶基因的一个转录因子。