【摘 要】
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利用复合蛋白酶和复合风味蛋白酶酶解乳清蛋白,通过DEAE阴离子交换色谱、Sephadex G-25凝胶过滤色谱及反向高效液相色谱从乳清蛋白酶解物中分离纯化出一种新型的特异性钙
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利用复合蛋白酶和复合风味蛋白酶酶解乳清蛋白,通过DEAE阴离子交换色谱、Sephadex G-25凝胶过滤色谱及反向高效液相色谱从乳清蛋白酶解物中分离纯化出一种新型的特异性钙结合肽.通过LC-ESI/MS鉴定,其分子量为237.99Da,氨基酸序列为Gly-Tyr (GY).GY的钙结合活力可达75.38μg/mg,比乳清蛋白酶解物提高122％.采用紫外光谱扫描、荧光光谱、红外光谱扫描、核磁共振一维氢谱、TG-DSC、Zeta电位和钙离子释放率等表征手段分析肽钙螯合物性质,探究钙螯合肽GY与钙离子的作用位点,并分析螯合物的pH稳定性及热稳定性等理化性质.结果：肽键中的羰基(-C=O)和亚氨基(-NH)参与螯合反应,主要结合位点是羰基氧和氨基氮.钙离子的加入会引起多肽的折叠和结构发生改变.一维核磁共振氢谱吸收峰的偏移说明钙离子会引起羟基电子云密度的改变.Zeta电位结果表明螯合物中钙离子可能被GY的羧基和氨基以配位键的形式包裹在中央,从而表现出中性.TG-DSC和钙离子释放率实验表明螯合物具有良好的温度和pH稳定性,这有利于钙在人体胃肠道的吸收,从而提高其生物利用度.本研究加深了对乳清蛋白的研究,也表明钙螯合肽具有成为日常补钙产品的潜力.
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