【摘 要】
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通过RT-PCR方法克隆出DHV-1:161/79/V结构蛋白vpl基因片段,将其克隆到pUD18-T载体中,测序结果为714 bp.vp1经EcoR Ⅰ和Xho Ⅰ双酶切后,亚克隆到原核表达载体pET-32a(+),获得
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通过RT-PCR方法克隆出DHV-1:161/79/V结构蛋白vpl基因片段,将其克隆到pUD18-T载体中,测序结果为714 bp.vp1经EcoR Ⅰ和Xho Ⅰ双酶切后,亚克隆到原核表达载体pET-32a(+),获得重组质粒pET-VP1,转入E.coil Rosetta-gami(DE3)pLysS,经IPTG诱导,SDS-PAGE检测结果表明在大肠杆菌中表达了1个相对分子量约为47 ku的融合蛋白(Trx-His-VP1),将此融合蛋白用His-Ni+亲和层析法进行纯化.Western blot分析表明,Trx-His-VP1能与DHV-1阳性血清发生特异性反应,说明表达的结构蛋白VP1具有良好的抗原性.
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