核酸酶P1的纯化和酶学性质研究

来源 :南京工业大学学报(自然科学版) | 被引量 : 0次 | 上传用户：flexrhythm

【摘要】

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枯青霉发酵液通过硫酸铵分级沉淀、凝胶层析和离子交换纤维素层析等生化分离步骤,得到的核酸酶P1比活力为711U/mg,纯化倍数1 500.纯化的酶蛋白纯品经SDS-聚丙烯酰胺电泳,呈现

【作者】

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吕浩应汉杰

【机构】

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南京工业大学制药与生命科学学院

【出处】

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南京工业大学学报(自然科学版)

【发表日期】

：

2002年6期

【关键词】

：

核酸酶P1 纯化酶学性质

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枯青霉发酵液通过硫酸铵分级沉淀、凝胶层析和离子交换纤维素层析等生化分离步骤,得到的核酸酶P1比活力为711U/mg,纯化倍数1 500.纯化的酶蛋白纯品经SDS-聚丙烯酰胺电泳,呈现一条单带.该酶催化反应的最适pH范围为6～8,最适温度在70℃,在60℃以下时酶活较为稳定.锌离子对此酶有明显的激活作用,而铜离子具有明显的抑制作用.

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