用大肠杆菌表达获得人偏肺病毒主要结构蛋白N蛋白，为下一步的深入研究奠定基础。

从重组质粒pUCm-N₁₈₁₆中PCR扩增获得N基因，用BamH Ⅰ和EcoR Ⅰ双酶切后插入到原核表达载体pET30a（+）中，得到重组表达质粒pET30a-N₁₈₁₆，转化大肠杆菌BL21（DE3），IPTG诱导培养。SDS-PAGE和Western blot检测目的蛋白的表达和抗原性。

经双酶切和测序证明1.2kb N₁₈₁₆基因正确插入pET30a中，并具有正确的读码框架，得到预期的pET30a-N₁₈₁₆重组原核表达质粒。37℃，1 mmol/L IPTG诱导培养6h后产生大量带6个组氨酸标记的重组N蛋白，主要以包涵体形式存在，占细胞总蛋白的20%左右。N蛋白粗提物经Co²⁺亲和层析获得较理想纯化。Western blot结果显示，体外所表达的蛋白能和特异性抗血清及人血清反应。

本研究成功构建了重组pET30a-N₁₈₁₆原核表达质粒，N蛋白获得了高效表达，并且具有特异抗原活性，可用于人偏肺病毒的深入研究。