【摘 要】
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目的:从重组大肠杆菌中分离纯化黏玉米来源的谷氨酰胺转氨酶(TGZ),研究其酶学性质及对乳蛋白的交联作用.方法:采用荧光测定法研究重组TGZ的动力学参数、最适反应温度、温度稳
【机 构】
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天津科技大学食品工程与生物技术学院 天津300457
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目的:从重组大肠杆菌中分离纯化黏玉米来源的谷氨酰胺转氨酶(TGZ),研究其酶学性质及对乳蛋白的交联作用.方法:采用荧光测定法研究重组TGZ的动力学参数、最适反应温度、温度稳定范围、最适反应pH值、pH稳定范围及金属离子对酶活性的影响,明确该重组酶的酶学性质.以微生物源TGase (MTG)为对照,通过SDS-PAGE分析TGZ对乳蛋白的交联作用.结果:在pH 8.0,37℃的条件下,重组TGZ的反应动力学常数Km为1.55μmol/L,最大反应速率Vmax为155/min.该酶的最适反应温度为45℃,具有较稳定的耐热性.该酶的最适反应pH值为8.0,具有较强的耐碱性.K+、Ca2+、Na+和Ba2+对该酶的活性具有促进作用,Fe3+、Cu2+和Zn2+的抑制作用较强.对乳中酪蛋白和乳清蛋白的交联作用表明酪蛋白是TGZ的良好底物.结论:重组TGZ的酶学性质为其进一步在相关食品中的应用提供了理论依据.
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