利用宏基因组文库方法,通过功能筛选法从文库中筛选到一个新型β-葡萄糖苷酶基因bgl2238（Gen Bank:KU320675.1）,对新基因进行生物信息学分析和原核表达,并研究其酶学性质。结果表明,该基因全长2 238 bp,可编码745个氨基酸,通过氨基酸序列分析,预测bgl2238蛋白分子质量为80.67 k Da,p I值为4.95,是一种结构较稳定、疏水性高且无信号肽序列的酸性蛋白质;经同源性分析,发现其与来源于Bacteroides thetaiotaomicron的β-葡萄糖苷酶具有58%的相似性,属于GH3超家族和GH3C超家族酶。将重组质粒p ET-32a（+）-bgl2238转化入Escherichia coli BL2l（DE3）细胞进行异源表达,酶学性质测定结果显示,以对硝基苯基-β-D-吡喃葡萄糖苷（p-nitrophenyl-β-D-glucopyranoside,p NPG）为底物,β-葡萄糖苷酶bgl2238最适反应p H值和温度分别为6.10、44℃,此时该酶最大比活力达到29.1 U/mg;且在4⁵0℃范围内,热处理β-葡萄糖苷酶bgl2238 4 h后仍保留70%以上的酶活力,热稳定性较好;其动力学参数Vmax为576?μmo L/（L·min）,Km为0.296 mmol/L;不同浓度的K+、Na⁺、Fe²⁺、Mg²⁺、Mn²⁺、Ca²⁺、Co²⁺和Ni²⁺对酶活力均有较大促进作用,其中Fe²⁺对bgl2238酶活力的促进作用最大,10 mmol/L Fe²⁺使相对酶活力高达260%,而重金属离子Ag⁺、Hg²⁺及Cu²⁺对酶活力有抑制作用。bgl2238具有良好的酶学性质,可以尝试应用于工业上纤维素降解的生产。