磷酸化调控泛素单体与Rad23A/Ubiquilin-1中泛素结合域互作的检测

来源 :波谱学杂志 | 被引量 : 0次 | 上传用户：mgqzhineng

【摘要】

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泛素(ubiquitin,Ub)是一种广泛存在、高度保守的信号蛋白质,它能够特异性识别成千上万种靶蛋白,以非共价方式行使不同的功能,其中包含蛋白质降解.Ubiquilin-1(Ubql-1)和Rad23

【作者】

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冉梦琳覃凌云唐淳董旭

【机构】

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波谱与原子分子物理国家重点实验室、武汉磁共振中心（中国科学院武汉物理与数学研究所）,中国科学院大学

【出处】

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波谱学杂志

【发表日期】

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2019年1期

【关键词】

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泛素(Ub) 磷酸化核磁共振(NMR) 蛋白质之间相互作用泛素结合域(UBA) ubiquitin(Ub) phosphorylation nuclear

【基金项目】

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国家重点研究计划资助项目(2017YFA0505400).

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泛素(ubiquitin,Ub)是一种广泛存在、高度保守的信号蛋白质,它能够特异性识别成千上万种靶蛋白,以非共价方式行使不同的功能,其中包含蛋白质降解.Ubiquilin-1(Ubql-1)和Rad23A作为两种蛋白降解的转运因子,都包含有与泛素结合的结构域,被称为泛素结合域(ubiquitin-associated domain,UBA).2014年,泛素S65位磷酸化修饰的特异性激酶PINK1被发现,磷酸化使泛素在溶液中呈现舒展态与收缩态两种互相转换的构象.本文通过核磁共振(nuclear magne

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