棕色固氮菌钼铁蛋白的结晶及其氧化还原电位的研究

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本文叙述棕色固氮菌固氮酶钼铁旦白的分离和结晶方法。降低固氮酶提取液的离子强度,可获稠密的暗棕色钼铁旦白结晶。钼铁旦白的晶体为针状。其比活性为1643毫微克分子乙烯形成分钟毫克旦白。用聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定,重结晶的钼铁旦白达均一的纯度。 结晶纯的钼铁旦白用染料平衡法测定,其氧化还原电位为-54mV,每个钼铁旦白分子传递电子数(n)为3.9~4。此电位对比固氮过程中的Fd和固氮酶的铁旦白来说是太正;然而它与半还原态变为氧化态的钼铁旦白的电位值基本是一致的。 This article describes the method of isolation and crystallization of Azotobacter sp. Decrease the ionic strength of the nitrogenase extract to obtain dense dark brown molybdenum iron white crystals. Molybdenum iron white crystal needle. Its specific activity was 1643 nanograms of molecular ethylene to form milligram of white matter. Polyacrylamide gel electrophoresis identified, recrystallized molybdenum iron white uniform purity. The crystalline pure molybdenum iron white was determined by the dye balance method with a redox potential of -54 mV and the number of electrons (n) per molybdenite molecule was 3.9-4. This potential is too positive for Fd and nitrogenase in the nitrogen fixation process; however, it is basically the same as the potential value of molybdenite in the half-reduced state to the oxidized state.
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