【摘 要】
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从酶促反应实验结果的规律性出发,通过线性模拟分析,提出了严格确定Michaelis-Metnen常数法,从而在数值上校正了定态近似来确定动力学方程所带来的偏差,消除了传统作图法确
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从酶促反应实验结果的规律性出发,通过线性模拟分析,提出了严格确定Michaelis-Metnen常数法,从而在数值上校正了定态近似来确定动力学方程所带来的偏差,消除了传统作图法确定M-M常数所造成的主观误差,方法简捷而具有普适性。由于酶催化反应条件适宜(常温常压下)和惊人的催化效率以及高度选择专一性,使得酶
Based on the regularity of the results of the enzymatic reaction, a rigorous determination of the Michaelis-Metnen constant method was proposed by linear simulation analysis to correct the discrepancy caused by the kinetic equation by calibrating the steady state numerically, Figure method to determine the subjective errors caused by the MM constant, the method is simple and universal. Due to the suitable conditions of the enzyme-catalyzed reaction (under normal temperature and pressure) and the remarkable catalytic efficiency and high selectivity, the enzyme
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