【摘 要】
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构建人纤溶酶原饼环区5(hPK-5)基因的原核可溶性表达载体并进行表达和纯化,获取大量高纯度、具有生物活性的hPK-5蛋白.以纤溶酶原cDNA为模板,PCR扩增了hPK-5基因,经过适当酶
【机 构】
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山西医科大学生物化学与分子生物学教研室,山西省眼科医院眼底病科
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构建人纤溶酶原饼环区5(hPK-5)基因的原核可溶性表达载体并进行表达和纯化,获取大量高纯度、具有生物活性的hPK-5蛋白.以纤溶酶原cDNA为模板,PCR扩增了hPK-5基因,经过适当酶切后构建表达载体pET22b(+)/hPK-5,转入大肠杆菌BL21(DE3)进行表达并经组氨酸亲和层析获得纯化.带有重组质粒pET22b(+)/hPK-5的大肠杆菌经IPTG诱导后以可溶性形式表达16kDa的蛋白,其表达量占菌体总蛋白的30%以上,纯化后目的蛋白纯度达95%以上,Western印迹表明重组蛋白具有His
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