【摘 要】
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为了探索维氏气单胞菌B565低酶活几丁质酶ChiC的性质及突破其低酶活的应用瓶颈,构建了重组ChiC毕赤酵母工程菌GS115/PIC9-ChiC,进行甲醇诱导表达纯化,研究其基本酶学性质.结
【机 构】
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中国农业科学院饲料研究所,农业部饲料生物技术重点实验室,北京100081
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为了探索维氏气单胞菌B565低酶活几丁质酶ChiC的性质及突破其低酶活的应用瓶颈,构建了重组ChiC毕赤酵母工程菌GS115/PIC9-ChiC,进行甲醇诱导表达纯化,研究其基本酶学性质.结果表明,ChiC在毕赤酵母中分泌表达,甲醇诱导48 h后,达到摇瓶水平最大表达量232.6 mg/L.ChiC最适反应pH为8.0,温度为40℃.最适反应条件时比活力为7.6 U/mg.ChiC具有较宽的pH及温度适应性,在pH 3.0～ 10.0,40℃或者0～40℃,pH 7.0,均可以保持80％以上最适酶活力.同时几丁质结合蛋白CBP21于大肠杆菌中实现胞内可溶表达,其表现出对虾壳几丁质和胶体几丁质的具有不同的结合能力.但CBP21促进ChiC降解胶体几丁质的能力(提高约9倍)明显高于其促进ChiC降解虾壳几丁质的能力(提高约2倍).上述结果为该几丁质酶基因的深入研究奠定了理论基础,为突破该低酶活几丁质酶的应用瓶颈提供了一种可能的解决方案.
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