【摘 要】
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以螺旋型抗菌肽HPRP-A1为模板,利用精氨酸（R）对HPRP-A1序列中的赖氨酸（K）进行不同位点、不同数量的取代,结合改造前后抗菌肽的螺旋度、疏水性及自聚集常数等理化性质,研究了螺旋
【机 构】
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吉林大学分子酶学工程教育部重点实验室
【基金项目】
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国家自然科学基金（批准号：81373455）, 吉林省自然科学基金（批准号：20180101250JC）, 超分子结构与材料国家重点实验室开放课题（批准号：SKLSSM201708）资助
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以螺旋型抗菌肽HPRP-A1为模板,利用精氨酸（R）对HPRP-A1序列中的赖氨酸（K）进行不同位点、不同数量的取代,结合改造前后抗菌肽的螺旋度、疏水性及自聚集常数等理化性质,研究了螺旋型抗菌肽结构与活性的相关性.进一步结合脂质体模拟和细胞膜穿透实验,对螺旋型抗菌肽与不同类型细胞膜的相互作用过程进行了研究.结果表明,增加精氨酸的取代数量,会增强抗菌肽的疏水性和螺旋度,导致螺旋型抗菌肽对真核细胞的毒性增强;但精氨酸的增加会伴随着抗菌肽自聚集能力的降低以及抗菌肽对细菌细胞膜的渗透性降低,导致抗菌肽的抗菌活性降
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