丝氨酸(S13和S14)残基侧链位置特性对模型蛋白Trp-cage折叠的影响

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【摘要】

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以模型蛋白Trp-cage为例,采用基于PDB卷曲库优化现有OPLSAA/L后得到的残基特异性力场(RSFF1)研究野生态模型蛋白Trp-cage及其突变体S13G和S14G的折叠转变过程。结果表明:野生

【作者】

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张孝春汪萌黄卓然徐成振张兴旺张强吴晓敏

【机构】

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淮北师范大学生命科学学院,伊犁师范大学生物与地理科学学院,淮北师范大学计算机科学与技术学院

【出处】

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生物学杂志

【发表日期】

：

2021年2期

【关键词】

：

模型蛋白Trp-cage 侧链朝向残基突变折叠机制残基相互作用 Trp-cage mini-protein side-chain orienta

【基金项目】

：

国家自然科学基金(31500594),安徽省高校省级自然科学研究重点项目“人源化单抗分子表面结合位点的研究”(KJ2020A0037),安徽省自然科学基金(1908085QF286,1608085MC49),安徽高校优秀青年骨干人才支持计划项目(gxgwfx2020035和gxyq2018163)

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以模型蛋白Trp-cage为例,采用基于PDB卷曲库优化现有OPLSAA/L后得到的残基特异性力场(RSFF1)研究野生态模型蛋白Trp-cage及其突变体S13G和S14G的折叠转变过程。结果表明:野生态结构在RSFF1力场下能够快速准确地折叠至天然态(RMSD=0.67 A),其折叠路径为D■I1■I2■N,符合扩散-碰撞模型。侧链朝向溶剂的残基S13突变后并未对其二级和三级结构的形成产生较大影响,且其结构最终折叠形成近天然态N’(RMSD=1.9 A);而侧链朝向结构内部的残基S14则不同,其残基突

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