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采用荧光光谱、紫外光谱并结合红外光谱对比研究了大豆硒蛋白和大豆蛋白的结构区别，并用荧光相图法分析了脲诱导下两种蛋白的去折叠过程。考察了温度、pH 值对大豆硒蛋白质构象的影响，同时对其乳化稳定性能进行了测定。结果表明，与大豆分离蛋白相比，大豆硒蛋白分子中的共价二硫键受到破坏，分子内氢键作用减弱，疏水相互作用增强，蛋白质分子发生伸展。大豆硒蛋白在溶液中只呈现“折叠”和“松散”两种状态，与大豆蛋白相比更容易被水解变性。升高温度，大豆硒蛋白溶液存在明显荧光热猝灭效应，疏水性逐渐增强，蛋白质分子趋于折叠。在 pH