论文部分内容阅读
短双歧杆菌(Bifidobacterium breve 203)α-D-半乳糖苷酶基因(aga1)被克隆到大肠杆菌温度诱导表达质粒pBV220中,构建重组质粒pBVaga1,转入大肠杆菌进行温度诱导表达,得到的重组酶Aga1在大肠杆菌DH5α、DH10B和BL21中的比活分别为28.08、19.44和13.85U/mg, 均高于短双歧杆菌α-D-半乳糖苷酶的比活1.76U/mg.重组质粒pBVaga1在E. coli BL21中稳定性较好.重组酶Aga1蛋白亚基分子量约67kD,最适反应温度为45℃,酶在