【摘 要】
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在扩增Protegrin-1基因和结构分析的基础上,根据抗菌肽结构与功能的关系对猪源抗菌肽基因Protegrin-1成功地进行了改造,构建出抗菌肽重组表达质粒PG1(K)-4T,实现了抗力肽突变
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在扩增Protegrin-1基因和结构分析的基础上,根据抗菌肽结构与功能的关系对猪源抗菌肽基因Protegrin-1成功地进行了改造,构建出抗菌肽重组表达质粒PG1(K)-4T,实现了抗力肽突变体基因PG1(K)在原核细胞中高效可溶性表达.表达的融合蛋白经亲和层析纯化和FXa因子酶切后,其初产物具有抗菌活性.1.用RT-PCR技术扩增出猪源抗菌肽前体基因Protegrin-1,并克隆至pGEM-T easy载体.2.根据抗菌肽的特性,对Protegrin-1基因进行了改造.在Protegrin-1基因前面添加FXa因子酶切位点;第一个精氨酸替换为赖氨酸;基因末端添加了具有酰胺化的β位的天冬氨酸,在期表达出末端酰胺化的具有抗菌活性的抗菌肽;同时对部分氨基酸密码子进行优化.3.对基因工程重组菌进行大量诱导表达,超声后取上清亲和层析纯化,产物纯度可达80％以上.将纯化的融合蛋白经FXa因子酶切缓冲进行透析后,进行切割.抗菌活性试验表明酶切后的初产物对临床分离的多重耐药大肠杆菌和沙门氏菌菌株具有明显的抑菌和杀菌作用.该研究为重组抗菌肽的生产提供了一条重要的途径,并为进一步研究抗菌肽的结构与功能、抗菌肽的特性、改造已有的抗菌肽、设计新型的抗菌肽药物奠定了基础.
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