【摘 要】
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豆类胰岛素(PA1b/leginsulin)是由37个氨基酸构成的单链多肽激素,分子量约为4kD,链内有3对二硫键.由于它对植物的生长发育起到促进作用,近年来日益受到重视.研究表明动物胰岛
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豆类胰岛素(PA1b/leginsulin)是由37个氨基酸构成的单链多肽激素,分子量约为4kD,链内有3对二硫键.由于它对植物的生长发育起到促进作用,近年来日益受到重视.研究表明动物胰岛素或胰岛素样生长因子-Ⅰ、胰岛素样生长因子-Ⅱ能与豆类胰岛素配体——碱性7S球蛋白(Bg)结合.Bg与动物胰岛素受体(insulin receptor IR)相似,能够自身磷酸化并具有酪氨酸蛋白激酶活性.豆类胰岛素通过与Bg结合,激活Bg的蛋白激酶活性,参与细胞信号转导,所以豆类胰岛素与Bg的关系类似于动物中胰岛素与IR的关系.NMR研究显示,豆类胰岛素与胰岛素,Bg与IR在空间结构上也有相似之处.我们初步研究发现豆类胰岛素能降低糖尿病模型鼠的餐后血糖,以上研究使我们考虑豆类胰岛素能否和动物IR结合,且具有胰岛素样调节糖代谢功能?引起了我们进一步研究的兴趣.由于豆类胰岛素是一类小分子多肽激素,其天然状态含量低,分离获得大量的天然产物比较困难.本研究以PA1b氨基酸序列为依据,利用Oligo 4.0设计PA1b基因寡核苷酸片段,将人工合成的PA1b基因寡核苷酸片段,通过PCR扩增得到PA1b基因,将扩增产物克隆到原核表达载体pMAL-p2x中,然后将重组质粒pMAL-p2X-PA1b转化大肠杆菌DH5α.通过对诱导表达条件的优化,在30℃,经IPTG诱导2h,对MBP-PA1b融合蛋白进行可溶性表达.以Amylose Resin亲和层析,纯化出融合蛋白MBP-PA1b,浓度为28.6mg/L培养基.用Factor Xa成功酶切,经SDS-PAGE及Western印迹证明,融合蛋白MBP-PA1b在大肠杆菌中表达成功,酶切得到MBP和PA1b.本研究是第一次用基因重组法制备PA1b,为深入研究PA1b的功能,开发"胰岛素型"口服降糖药物提供了基础.
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