【摘 要】
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P53蛋白是多细胞生物体中重要的癌症抑制器,它能够和DNA绑定并修复损伤DNA,研究P53蛋白结构、功能以及和DNA绑定能力可以揭示癌症发生的机理。本文通过对Mg2+和Zn2+结合P53蛋
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P53蛋白是多细胞生物体中重要的癌症抑制器,它能够和DNA绑定并修复损伤DNA,研究P53蛋白结构、功能以及和DNA绑定能力可以揭示癌症发生的机理。本文通过对Mg2+和Zn2+结合P53蛋白能力的比较,力图找到Mg2+对P53蛋白的结构、功能造成得影响,以及Mg2+结合P53蛋白对DNA绑定稳定性的影响。
本文主要使用了分子动力学模拟的方法,应用等温等压系综分别对P53蛋白单链体系、Cl-和P53蛋白体系、Zn2+和P53蛋白体系、Mg2+和P53蛋白体系、Mg2+结合P53蛋白绑定DNA五个体系进行了10纳秒的模拟。并对它们结合的稳定性、结合自由能、P53蛋白二级结构的改变等进行研究,在对模拟后数据的分析和比较中发现如下结果:
1.Mg2+结合P53蛋白的RMSD曲线分析稳定性较Zn2+差,且Mg2+与P53结合位点与Zn2+有差异,Mg2+主要与P53蛋白DBD区域His178结合,并且影响P53蛋白的DBD区域残基序列Glu204、Tyr205、Leu206、Asp207所形成的β平行完全消失。
2.Mg2+结合P53蛋白绑定DNA的稳定性也较差,其RMSD曲线图波动很大,模拟前后DNA分子骨架RMSD相差3.8(A),DNA双螺旋结构变化。结果表明Mg2+结合P53蛋白导致DBD区域(DNAbindingDomain)绑定DNA的稳定性下降,这种不稳定性可能是癌症发生的诱因,可以通实验进一步验证。
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