抗菌肽是生物体内经诱导产生的一类具有生物活性的小分子多肽,存在于多种生物体中,是宿主免疫防御系统的一个重要组成部分。这些抗菌肽能作用于革兰氏阴性、革兰氏阳性细菌、真菌、寄生虫、肿瘤细胞甚至是某些具有包膜的病毒,而绝大多数抗菌肽对哺乳动物正常细胞无害,并且其杀菌机理与传统抗生素完全不同,被学者认为是一种天然抗生素而备受青睐。　　 近年来,研究者开发了很多种技术通过重组表达的策略来获得抗菌肽。原核表达是目前最常用也是最经济的方法。本实验利用大肠杆菌表达系统表达两种抗菌肽,一种是天蚕素家族的家蚕抗菌肽CM4,另一种是防御素家族的人p防御素(HβD4),然后用一种完全无需色谱层析的方法纯化获得目的蛋白。我们将CM4和HβD4的基因克隆入含有类弹性蛋白(ELP)和内含肽(Intein)标签的载体构建成表达载体pET-EI-CM4和pET-EI-HβD4。经过诱导,抗菌肽与这两种标签形成的融合蛋白(EI-CM4、EI-HβD4)以完全可溶的形式表达,利用ELP的特殊性状纯化得到融合蛋白,再由Intein进行自我切割去除融合标签获得目的蛋白。最终获得的重组抗茵肽表现出与化学合成和传统亲和层析方法获得的抗菌肽一样的活性。这种低成本、方便可行的新型的纯化方式有望为抗菌肽以及其他蛋白的规模化制备开辟新的途径。