β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶（GlcNAcase）是一种常见的糖基水解酶，广泛存在于包括人类、动物、植物和真菌等多种生物体内，主要以游离的状态分布于溶酶体中。昆虫中存在的GlcNAcase不同于其他生物，有两种存在形式，即游离于溶酶体的形式和附着于高尔基体膜的形式，并且两种形式的酶的作用机制有些差异。附着于高尔基体膜的酶可能是导致昆虫中糖蛋白上糖基相对于哺乳动物中的糖基简单的原因。而糖基化对于蛋白质的生物学活性和稳定性至关重要。　　我们之前通过二维电泳分析家蚕核型多角体病毒(BmNPV)抗感性品种蛋白质组差异时，检测到一些差异点，其中之一经质谱鉴定是家蚕β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶中的一种，即BmGlcNAcase2。我们推测BmGlcNAcase2可能在家蚕抵抗BmNPV侵染过程中起到一定的作用，可能是过高的BmGlcNAcase2活性使得病毒侵染过程中关键病毒糖蛋白的糖基化发生变化而影响其感染力，导致抗性品种产生抗性。为了进一步验证以上假设，我们进行了以下几个实验。　　为了确定家蚕抗感性品种中BmGlcNAcase2的不同，我们使用PCR、qPCR、western blotting等方法，比较了抗感性家蚕中BmGlcNAcase2的编码区序列差异、中肠组织中转录水平的表达量差异、三种组织（中肠、血淋巴和脂肪体）中蛋白水平表达量的差异以及血淋巴中酶活性的差异。结果显示两个品种中编码区序列没有明显差异;转录水平上抗性家蚕中肠中表达量更高;蛋白水平上，抗性家蚕中肠和血淋巴中表达量更高;酶活测定结果显示抗性家蚕中的酶活显著高于易感性家蚕。结果表明，抗感性家蚕品种中BmGlcNAcase2的特征存在明显差异，为进一步研究家蚕BmNPV抗性与BmGlcNAcase2的关系提供依据。　　接下来的实验中我们使用RNAi和酶活性抑制剂在BmN细胞中抑制BmGlcNAcase2的酶活性后，进行病毒感染，研究病毒感染力的变化。并利用二维电泳技术分析BmGlcNAcas2酶活抑制后细胞的糖蛋白的糖基化变化、病毒糖蛋白的糖基化变化。结果显示，病毒的感染能力在酶活抑制后没有明显差异;由二维电泳结果可以找到一些蛋白差异点。鉴定细胞糖蛋白和病毒糖蛋白糖基化水平的差异，需要进一步的质谱鉴定。　　本研究为进一步弄清楚蛋白质糖基化在病毒感染宿主过程中的作用有所帮助，并对利用杆状病毒表达外源糖基化的蛋白有参考意义。