本课题以两个细胞代谢通路中有重要作用的人源蛋白hATG5和hAMPK-α2为研究对象，拟在通过目的蛋白的片段选取、表达纯化和初步的NMR研究，为两个目的蛋白的溶液结构研究提供了基本材料和数据。　　AMPK(AMP-dependent Kinase)是真核生物普遍存在且序列保守的细胞能量感受器和调节器，是细胞中主要产能和耗能的代谢通路的调节枢纽。它能敏感地监测细胞内AMP/ATP比率，根据细胞对能量的需求和能量的储备状态，调控包括糖代谢，脂代谢和蛋白制合成等几大代谢通路。高等真核生物的AMPK分为β、γ三个亚基，其中亚基是AMPK被激活和发挥激酶功能直接相关的亚基，该亚基上的催化结构域(Kinase Domain，KD)能够被上游的激酶磷酸化从而发挥AMPK的激酶功能，然而在没有激活外因时，KD会被同一亚基上的自抑制结构域（Auto-inhibiting Domain，AID）抑制。　　人源AMPK(hAMPK)作为包括糖尿病药、减肥药物的靶标一直倍受关注。这些药物都是通过使AMPK激活来发挥功能，但都是间接的方式。因此，揭示人源AMPK-亚基的自抑制结构域(AID)对催化结构域(KD)的抑制机理，是设计针对AMPK的新药的关键一步。　　本课题以主要分布于人的肝脏、肌肉和心脏的AMPK-α2亚型(hAMPK-α2)的KD和AID结构域为研究对象，通过设计KD和AID片段的原核蛋白表达系统，表达纯化出KD和AID的目的蛋白。使用提取出的目的蛋白，进行了NMR一维1H谱和1H-15N HSQC谱的数据采集，并为实验室后续的KD-AID核磁滴定实验和解析AMPK-α2-AID的结构提供了材料和数据。　　人源相自噬关基因5编码的蛋白(hAtg5)是人类细胞自噬代谢通路中的关键蛋白，它由275个氨基酸残基构成的全长蛋白通过与hAtg12和hAtg16形成复合体，促使自噬体形成，继而引起细胞内容物被溶酶体或蛋白酶体降解，完成细胞程序性死亡和营养物质的再循环。hAtg5全长蛋白可被细胞内的Calpain蛋白酶在T193残基处酶切为两段，有文献报到包含其N段部分的酶切产物Atg5(M1-T193)能够跟Bcl-xl蛋白相互作用，有促进细胞凋亡的作用。　　本课题对hAtg5蛋白的全长、被Calpain酶切产物的N端部分和C端部分三者的进行了目的蛋白的表达，并最终表达纯化出对应N端酶切产物N端部分的Atg5(M1-N180)目的蛋白，并通过NMR手段初步检测了该目的蛋白溶液结构的折叠状态，为后续运用NMR手段研究溶液结构提供了基础。