近年来，单分子技术作为生命科学领域中重要的研究工具，为揭示复杂生命过程的分子机制开辟了新途径。单分子技术主要可分为单分子荧光和单分子操纵技术两大类。作为一类新型的单分子操纵技术，生物膜力学探针技术有着独特的优势，它不仅可以检测很微弱的相互作用，而且可以在单个活细胞上对膜蛋白进行原位动态检测，并且与其它技术的兼容性强，非常适合于研究生物大分子，特别是膜蛋白的动力学特性及信号转导过程的研究。本论文围绕这一目标，搭建了生物膜力学探针力谱系统，对该系统的各项参数进行了准确校正，最大程度上减小了仪器的系统误差。本论文所搭建的生物膜力学探针是国内第一台类似装置，目前国内已建成的另外两台生物膜力学探针（分别在浙江大学和普罗亭生物科技有限公司）都采用了本论文所采用的设计。随后利用该系统，我们对Syntaxin-1A的构象状态以及Munc18与Munc13的调控机制进行了研究。本论文研究内容和成果可归纳为以下几个方面:　　首先，完成生物膜力学探针系统的光路搭建，根据系统要求对关键器件的技术参数选型，设计相关器件的装夹机械结构、样品室结构和水压调节系统，对载物台和系统整体空间结构进行布局设计。　　其次，对搭建的力谱测量系统的各项参数进行标定，位移精度可达±3 nm、时间分辨率可达0.8 ms以及对红细胞弹性系数计算的准确性进行了论述，并利用双链DNA过度拉伸实验检验系统的基本力学参数。　　最后，利用生物膜力学探针单分子力谱技术对Syntaxin-1A的构象状态以及Munc18与Munc13的调控机制进行了研究，并把双链DNA引入Syntaxin的研究中，作为单个分子标签，剔除多分子数据，减少非特异性相互作用，对数据标进行准化处理，减小误差。我们发现，在Syntaxin单独存在的条件下，Habc与H3不会结合，即自由状态的Syntaxin处于开放构象状态。而只有在Munc18存在时，Habc与H3可以在Munc18的协助下结合使Syntaxin处于闭合构象。而且在没有其他SNARE蛋白的协助下，被Munc18稳定的Syntaxin闭合构象不能单独由Munc13打开。我们的结果表明在囊泡待发状态时，SNARE复合体的形成是在Munc13攻击Syntaxin/Munc18复合物的同时开始的，Munc13促进了 Syntaxin与SNAP-25和VAMP2的初始结合。