IGFBP—6是IGF—II的高亲和力结合蛋白，对IGF—II活性具有重要的调节作用。IGFBP—6所具有的抑制IGF—II促肿瘤生长活性的作用已经在很多肿瘤细胞系中得到了证实。随着研究的深入，IGFBP家族越来越多的生物学活性受到了人们的重视。IGFBP—6在体内广泛的分布及其与IGF—II的特殊关系表明对其活性的研究具有重要的意义。本论文的研究工作从以下方面对IGFBP—6的功能进行了研究。　　 首先在原核表达体系中表达了重组人IGFBP—6及其C端，分离纯化得到了足够纯度的蛋白产品，检测了重组人IGFBP—6抑制IGF—II促肿瘤细胞生长的活性，并对IGFBP—6及其C端独立于IGF的生物学活性做了初步的研究。　　 1.成功构建了原核表达载体pET—30b—IGFBP—6和pET—30b—IGFBP—6—C，转化.E.coli感受态细胞，筛选到了高表达量的菌株，优化了表达条件。　　 2.成功分离纯化了可溶性表达的IGFBP—6及其C端，得到纯度大于90％的目的蛋白。　　 3.检测了IGFBP—6抑制IGF—II促肿瘤细胞A549增殖的活性。　　 4.检测了IGFBP—6及其C端单独也可以抑制PC—3M细胞的生长，证实IGFBP—6具有不依赖IGF—II的生物活性，且进一步明确该作用位点就在其C端。　　 另外，用本室保存的pEGF—C1—IGFBP—6的质粒瞬时转染PC—3M细胞，根据绿色荧光强度在细胞核和细胞浆中的比例，确定了IGFBP—6在细胞核中是有分布的：且构建了pEGFP—C1—BP6—nls和pEGFP—C1—BP6—mut两个真核转染质粒，明确了IGFBP—6的核定位相关序列；并通过Annexin V—EGFP和PI双染凋亡检测试剂盒检测了过表达IGFBP—6的PC—3M的凋亡，为进一步研究IGFBP—6的非IGF依赖的生物学活性提供了理论依据。　　 通过上述工作，首先在原核表达体系中表达并分离纯化到可用于后续试验的IGFBP—6及其C端，检测到IGFBP—6不仅可以抑制IGF—II的促肿瘤细胞生长作用，而且有独立于IGF—II的抑制PC—3M细胞生长的作用，并进一步明确该作用位点在其C端结构域；其次，确定了IGFBP—6在细胞核中的分布，并且明确了其核定位相关序列，检测了IGFBP—6诱导的PC—3M细胞凋亡，为进一步深入研究IGFBP—6在细胞内的生物活性奠定了基础。