诺罗病毒(Norovirus)是引起人类流行性急性胃肠炎的主要非细菌性病原体，具有高传染性和高适应性，往往爆发在人群密集区，如学校、医院、托儿所等，感染严重者可导致脱水死亡。人体对诺罗病毒产生的免疫力会很快衰退，仅保持六个月左右。诺罗病毒能够识别人体消化道粘膜上皮细胞表面的不同类型的组织-血型抗原(human histo-blood group antigens，HBGAs)，识别过程主要是诺罗病毒衣壳蛋白的P结构域与HBGAs末端的寡糖残基结合的过程。　　诺罗病毒基因群被分为5种类型，即GⅠ-GⅤ，这些类型可以进一步划分为不同的亚型。在人体中发现的诺罗病毒主要是GⅠ和GⅡ两种基因群，其中GⅡ-4是世界范围内常见的菌株，引起的疾病爆发最为频繁。目前已经发现的诺罗病毒与HBGAs的识别结合模式有8种。诺罗病毒衣壳蛋白中与寡糖相互作用的氨基酸残基在诺罗病毒家族中具有较高的同源性。对诺罗病毒sw-11 P蛋白结构和功能的研究，以及P蛋白与HBGAs寡糖复合物的结构和功能研究，不仅有助于阐明诺罗病毒的侵染机制，而且可以更深入地了解诺罗病毒与HBGAs的识别作用模式，为抗诺罗病毒疫苗研究和药物开发提供科学依据。　　本文以诺罗病毒sw-11病毒株sw-11 P蛋白为研究对象，在原核表达系统水平上进行表达、纯化，利用Mosquito高通量机械手进行结晶条件的快速高效筛选，再进一步优化晶体生长条件，获得sw-11 P蛋白的晶体，收集晶体数据并解析其高分辨率结构。