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植物在正常的代谢过程中以及在受到环境胁迫时，都会伴随着活性氧的产生。植物在长期的演化过程中，产生了能够调控活性氧水平的代谢途径。还原型谷胱甘肽(GSH)是一种含有还原性巯基的小分子三肽，在清除过多的活性氧，维持细胞氧化还原内环境的平衡和稳定等方面有着重要作用。GSH在清除活性氧的反应过程中自身被氧化为氧化型谷胱甘肽(GSSG)，GSSG重新还原为GSH主要依靠谷胱甘肽还原酶(GR)的催化功能。本论文从日本落叶松中克隆了一个GR编码序列LaGR，从不同层面上对该编码序列及其编码产物的特性进行了研究。 本研究主要内容包括：⑴LaGR在日本落叶松根韧皮部、茎韧皮部、成熟叶和芽等地下和地上部分均有表达。构建目的基因与报告基因GFP融合表达的载体并转化拟南芥原生质体进行瞬时表达，发现LaGR蛋白在叶绿体中有定位;蛋白结构模拟发现LaGR蛋白具有该蛋白家族保守的三维结构。⑵酶学性质分析发现，LaGR蛋白对底物NADPH和GSSG有着很高的亲和力，并且对NADPH的亲和力又较GSSG高;LaGR是热稳定蛋白，在70℃保温60min都不能使酶完全失活;该蛋白发挥其催化功能的最适pH范围是7.0-9.0，并且重金属离子Cu2+、Cd2+、pb2+及Zn2+对LaGR蛋白活性有明显的抑制作用。⑶多序列比对显示LaGR第528位的组氨酸残基高度保守，用定点突变的方法将该氨基酸突变为谷氨酰胺后，突变体蛋白H528Q的催化活性显著降低，只有野生型蛋白活性的0.7％;并且最适pH范围由野生型的7.0-9.0偏移到8.5-10.0;突变体蛋白热稳定性也显著下降，在70℃保温15min后酶活性完全消失，而野生型蛋白却保留有70％以上的催化活性。这意味着该组氨酸残基在维持蛋白催化活性和结构稳定方面发挥着重要作用。综合基因的组织表达分布，编码蛋白的亚细胞定位和三维结构，蛋白的生化特性及关键氨基酸位点功能分析，本论文对日本落叶松LaGR编码序列及其编码产物进行了研究，进一步丰富了对植物中谷胱甘肽还原酶的认识。