Zhao等发现在层理鞭枝藻中藻红蓝蛋白连接异构酶(PecE/F)能催化藻红蓝蛋白α亚基的84 位半胱氨酸连接PCB，并将PCB 异构为PVB。在一定波长的光的激发下，α-PEC中的辅机色素PVB的双键发生可逆的顺反异构，从而使α-PEC的吸收峰在500?570nm 间发生位移，活性高达90％以上。　　 为了研究特定氨基酸的改变对藻红蓝蛋白光谱性质的影响，通过氨基酸序列的同源性对比和蛋白质二级结构分析，利用TaKaRa MutanBEST Kit 试剂盒，成功构建了四个突变体PecA(C98I)、PecA(Y65S)、PecA(K83L)、PecA(R93S)。　　 将构建好的突变体表达质粒，氧化还原酶表达质粒pACYCDuet-ho1pcyA、催化异构酶表达质粒pCOLADuet-pecE-pecF 共转化至大肠杆菌BL21(DE3)中，使其共表达，得到的重组产物进行提纯透析后分析其吸收和荧光光谱。结果表明：与天然的α-PEC 相比较，突变后的色素蛋白也具有高效可逆光致变色的效应。Α-PEC 98 位半胱氨酸突变成异亮氨酸，光化学活性降低至天然的一半；93 位精氨酸，65位酪氨酸突变成丝氨酸后光谱特征与天然接近，但93 位氨基酸的突变导致其光化学活性比野生型降低了四分之一；83 位赖氨酸突变成亮氨酸后光谱性质得到了较大改善，光化学活性为天然PVB-PecA的102％，且荧光量子产率为天然色素的2.49 倍，摩尔消光系数变大，优化了光谱性质，为α-PEC的进一步分子改造提供了参考。