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分子伴侣蛋白在生物体内的主要功能是帮助新生肽链的折叠以及防止变性蛋白的聚集等。小分子热休克蛋白是分子伴侣蛋白中的一个亚家族，结构特征是含有保守的α-crystallin结构域。该文的工作研究来自人类重要的病原微生物结核分支杆菌(Mycobacteriumtuberculosis)的小分子热休克蛋白Hsp16.3调控分子伴侣活性的机制，主要包括三方面的内容。
第一方面研究寡聚体解聚和分子伴侣活性的关系，主要结果为：
(1)用化学交联法证明了Hsp16.3九聚体的解聚是发挥活性的必要条件。
(2)发现Hsp16.3在维持九聚体大小不变的情况下可以通过调整寡聚体的动力学性质(解聚速度、亚基交换速度)来调节分子伴侣活性。
(3)发现Hsp16.3能在生理温度范围内(25℃-37.5℃)调节分子伴侣活性，暗示该蛋白在体内具有结合变性蛋白的能力。
(4)建立了一个描述寡聚体解聚和发挥分子伴侣活性的动力学模型，可以解释很多小分子热休克蛋白的实验现象。
第二方面研究Hsp16.3蛋白的一级序列和寡聚体结构、分子伴侣活性的关系，主要结果为：
(1)证明N端区域(35个氨基酸)包含底物结合位点。
(2)N端区域作为一个整体对形成九聚体是必需的，首次观测到至少有三个亚基的N端区域对九聚体的形成不是必需的。
(3)首次发现N端区域可以稳定作为大寡聚体的组装单位——三聚体。
(4)发现C端尾巴保守的IXImotif对寡聚化是必需的。
(5)鉴定了保守的LPGVmotif的作用，证明59位的Gly位于亚基作用面上。
(6)构建了有更高活性的小寡聚体，充分证明了小寡聚体是Hsp16.3的活性形式，而九聚体对活性不是必需的。
第三方面研究Cys在分子伴侣蛋白家族中的进化，主要结果为：
(1)发现Cys和Trp在该蛋白家族的含量显著低于其他蛋白家族。
(2)首次观察到Cys所形成的二硫键对分子伴侣蛋白的损害作用，从而部分了解释了Cys在分子伴侣蛋白中含量少的进化现象，并揭示了构象柔性对分子伴侣蛋白的重要性。