【摘 要】
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该文报道了一种从侧柏成熟种子中提取的新型核糖核酸酶,命名为Bilta orientalis Rnase.Biota orientalis RNase是一个分子量大约为13 kDa的核糖核酸酶,能特异性水解大鼠核糖
【出 处】
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中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所 中国科学院上海生命科学研究院
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该文报道了一种从侧柏成熟种子中提取的新型核糖核酸酶,命名为Bilta orientalis Rnase.Biota orientalis RNase是一个分子量大约为13 kDa的核糖核酸酶,能特异性水解大鼠核糖体28S RNA上K区中C4453-A4454之间的磷酸二酯键,导致核糖体失活.Biota orientalis Rnase的切割位点位于α-sarcin切割位点的下游128个核苷酸处,该位点不同于所有迄今发现的RIPs的作用位点.Biota orientalis RNase处理大鼠核糖体后,释放出一个小RNA片段(small fragment,S-片段),该片段含333个核苷酸,来自28S RNA的3-末端.28S核糖体RNA中靠近C4453-A4454的区域命名为Biota orientalis Rnase区域.被Biota orientalis Rnase特异性损伤的核糖体不能有效地与氨酰-tRNA结合,但这种损伤不影响EF-1α非依赖性的氨酰-tRNA的结合,也不影响EF-2的结合.Cinnamomin 、ricin及其A链与脂质体膜相互作用及插入膜脂双层的比较研究:Cinnamomin 和ricin都是Ⅱ型核糖体失活蛋白,但Cinnamomin 的细胞毒性比ricin低得多,为了阐明它们之间细胞毒性差异的分子体制,该文研究了cinnamomin及其A链与脂质体之间的相互作用,并与ricin进行了比较.我们的结果表明ricin及其A链能pH依赖性地诱导脂质体的聚集和渗漏,ricin A链在酸性条件下诱导脂质体渗漏的能力远大于完整ricin.酸性条件下,在脂质体外有过量胰蛋白酶抑制剂存在的情况下,ricin A链能够被包裹在脂质体内的胰蛋白酶降解.Ricin B链能阻止这种降解.化学修饰法研究cinnamomin A链中酷氨酸和色氨酸残基本RNA N-糖苷酶活性中的作用:Cinnamomin是一种Ⅱ型核糖体失活蛋白(ribosome-inactivating protein,RIP),它的A链是一个RNA N-糖苷酶.该文还用N-溴代琥珀酰亚胺(NBS)研究了色氨酸残基,发现cinnamomin A链的三个色氨酸残基中有两个位于蛋白分子上溶剂可及的表面,很容易被NBS修饰,而另外一个可能位于疏水内核,不容易被NBS修饰.对三个色氨酸的可能作用也进行了讨论.
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