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葡萄糖转运蛋白4(GLUT4)是一类在脂肪细胞和肌肉细胞中高表达的跨膜蛋白。在胰岛素的刺激下，GLUT4会从细胞内转运到细胞膜上，并且通过从外周血液向细胞内摄取葡萄糖从而起到降低血糖的作用。对于健康的人来说，餐后80％的GLUT4会从细胞内转移到细胞膜上，而二型糖尿病患者的该项数据降到仅有大概10％。所以确定具体有哪些分子参与了GLUT4的转运显得尤为重要。
在真核细胞中，囊泡的转运由SNARE蛋白调控。我们结合利用VAMP2、VAMP8的基因敲除小鼠以及可破坏VAMP2、VAMP3的tetanus toxin发现，在单独敲除VAMP2，VAMP8或用毒素同时破坏VAMP2，VAMP3的情况下，胰岛素刺激所导致的GLUT4向质膜上的转运都没有受到影响；在VAMP2，VAMP3和VAMP8同时缺失的情况下，GLUT4的转运以及同细胞膜的锚定，融合过程则会被完全抑制；在VAMP2，3和8同时缺失的细胞中重新表达VAMP8或者抗毒素的VAMP2，VAMP3突变体进行恢复实验发现，只要脂肪细胞中存在VAMP2，VAMP3和VAMP8中的任意一种v-SNARE，就可以对胰岛素的刺激产生完全的响应。揭示了在脂肪细胞中，胰岛素刺激的GLUT4转运过程并不存在v-SNARE的特异性，VAMP2、3和8之间可能存在功能上的代偿。同时我们进一步发现了v-SNARE在GLUT4囊泡的锚定中起非常重要的作用。
Exocyst是今年来发现的一个能够参与GLUT4转运的复合体。Ra1A被认为在exocyst组装中起重要作用。我们发现Ra1A组成性定位在细胞膜上，并且特异地以GTP形式同exocyst结合。胰岛素可以促进exocyst的亚基sec6同细胞膜的结合，而且这种结合并不依赖于GLUT4囊泡。过表达Ra1A的持续失活突变体会抑制胰岛素刺激的GLUT4向细胞膜的转运。这些数据说明Ra1A可能通过调控exocyst在细胞膜上的组装从而进一步促进GLUT4在脂肪细胞中的转运。