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本文对蛋白质SUMO化对细胞核蛋白功能与定位的调节作用进行了研究。文章揭示出PML的核内定位是由SUMO-3调节的。SUMO-3和SUMO-1、SUMO-2在间期有相似的定位，定位于PMLnuclearbodies。然而，SUMO-2和SUMO-3也在SUMO-1不定位的区域-核仁定位。用siRNA技术敲除SUMO-3后明显地减少了PML定位的NBs的数量和完整性，这种表型可以通过SUMO-3的外源性表达而不是SUMO-1和SUMO-2的表达而解除。SUMO-3对于PML的核定位的必需性通过SUMO-3的底物结合缺陷型的表达而验证。文章同时揭示了Tip60是SUMO-1修饰的新的底物。Tip60是组蛋白乙酰转移酶的MYST家族成员，参与一个大的复合物并涉及到DNA修复和细胞凋亡的功能。SUMO-1可以结合到Tip60的两个保守的SUMO结合位点K430和K451，Tip60的SUMO化修饰与它的PML定位相关，并在UV照射后定位增强。研究结果表明，Tip60的活性是由SUMO化修饰调节的，并对于细胞胁迫反应是需要的。