【摘 要】
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第一部分纳豆激酶的分离纯化.纳豆激酶(Nattokinase,下简称NK)是在纳豆发酵过程中由纳豆枯草杆菌产生的一种具有强烈纤溶活性的类枯草杆菌丝氨酸蛋白酶.它由275个氨基酸组成,
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第一部分纳豆激酶的分离纯化.纳豆激酶(Nattokinase,下简称NK)是在纳豆发酵过程中由纳豆枯草杆菌产生的一种具有强烈纤溶活性的类枯草杆菌丝氨酸蛋白酶.它由275个氨基酸组成,分子量为27728Da,等电点为pH8.7.在确定较为优化的提取溶液及沉淀试剂及其浓度后,用饱和度为75﹪的硫酸铵沉淀已去除多聚谷氨酸等杂蛋白的10mM PBS溶解的(pH7.2-7.4)NK上清溶液,沉淀经CM-Sepharose Fast Flow柱层析,收集两个吸收峰(A,B)冷冻干燥得到提纯NK.实验结果表明吸收峰B分子量约为28kD,并具有很强的纤溶活性.每50g NK干粉可提纯得到237.6mg目的蛋白,纯化倍数为26倍,产率为73.5﹪.第二部分纳豆激酶的部分理化性质研究.结合纤维蛋白平板法,研究温度、pH、金属离子和抑制剂等因素对NK纤溶活性的影响.第三部分纳豆激酶的其他性质研究.纤溶作用机制体外研究表明,NK在不含和富含纤溶酶原的纤维蛋白平板上其纤溶活性无明显差异.酪氨酸水解活性和纤溶活性测定表明NK的比活(F/C,fibrinolytic activity/caseinolytic activity)为蚓激酶的1.6倍.
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